단량체 단백질은 문제가 무엇입니까? 단백질의 단량체는 무엇입니까?

단백질은 복잡한 구조와 생체 고분자이다. 이들은 고 분자량을 가지고 있고, 비타민, 지질 및 탄수화물 개재물 기재된 아미노산 보철기를 구성. 탄수화물, 비타민, 지질 또는 금속을 함유 단백질, 화합물을했다. 아미노산으로 구성된 단순 단백질은 펩티드 결합에 의해 함께 결합.

펩티드

아무리 무슨 구조 단백질 단량체의 물질은 아미노산 없습니다. 이러한 형상은 구형 또는 단백질 피 브릴 구조 기본 폴리펩티드 사슬을 형성한다. 때 이 단백질은 오직 살아있는 조직에서 합성 할 수있다 - 식물, 세균, 곰팡이, 동물과 다른 세포에.

단량체 단백질, 바이러스, 원생 동물을 연결할 수있는 유일한 생물은 박테리아입니다. 모든 다른 구조 단백질을 형성 할 수있다. 그러나 물질 단량체, 단백질, 그리고 그들은 어떻게 형성? 이것과 단백질의 합성, 폴리펩티드, 아미노산 및 그 특성의 복잡한 단백질 구조의 형성은 다음을 참조.

단백질 분자의 단일 단량체는 알파 아미노산이다. 이 경우에, 단백질 - 연결된 아미노산의 폴리펩티드 사슬. 그 형성에 관여하는 아미노산의 수에 따라 절연되는 디 펩티드 (두 잔기), (3), 올리고 펩타이드 (2-10 개의 아미노산을 함유하는) 트리 펩티드 및 폴리펩티드 (아미노산 복수).

단백질의 구조의 개요

단백질의 일차 구조는 약간 더 복잡해질 수있다 - 더 복잡한 보조 - 급, 가장 복잡한 - 급.

기본 구조 - 이것은 간단한 회로이다 펩티드 결합을 통해 (CO-NH) 연결된 단량체 단백질 (아미노산). 이차 구조 -는 알파 헬릭스 또는 베타 시트이다. 급 -이 때문에 공유 결합, 이온과 수소 결합과 소수성 상호 작용을 형성 재순환 형성 한 단백질의 입체 구조를 더욱 복잡하다.

사차 구조는 세포막에있는 매우 복잡하고 특이한 수용체 단백질이다. 이는 초분자 (도메인) 구조로 인해, 탄수화물, 지질, 비타민기를 보충 차 구조 여러 분자의 연결을 형성. 이 경우, 단백질의 1 차, 2 차 및 3 차 구조의 단량체는 알파 아미노산이다. 또한 펩티드 결합에 의해 결합됩니다. 유일한 차이점은, 구조의 복잡성이다.

아미노산

유일한 단량체 단백질 분자는 알파 아미노산이다. 이 20이며, 그들은 거의 생활의 기초가 없습니다. 펩티드 결합의 출현, 단백질 합성이 가능했다. 단백질 자체는 구조 형성, 수용체, 효소, 전송, 매개체 등의 기능을 수행하기 시작했다. 이 때문에 생체 기능 및 재현 할 수 있습니다.

쉬어 알파 아미노산, 알파 - 탄소 원자에 연결되어있는 아미노기를 갖는 유기 카르 복실 산이다. 마지막 카복실 그룹 옆에 위치. 따라서 단백질의 단량체로 간주되는 유기물, 단말 탄소 원자는 아민 및 카복실 그룹을지지하는.

펩티드 및 단백질에있는 아미노산의 화합물

아미노산은 펩티드 결합을 통해 이량 체, 삼량 체 및 중합체 결합. 다른 알파 - 아미노산의 아미노기 - 그것은 한 알파 아미노산 및 수소 (H)의 카르복실기 부분에서 하이드 록실 (-OH) 기의 절단에 의해 형성된다. 물의 상호 떨어져 분리 및 카복실 탄소 근처의 자유 전자 잔기 함께 C = O의 카르복시 말단 부분에 남아있다. 가능한 또 다른 아미노산 잔기를 갖는 (NH)에서 자유 라디칼 질소 원자에서. 이렇게하면 채권 (CONH)을 형성하기 위해 두 개의 라디칼을 연결할 수 있습니다. 그것은 펩타이드라고합니다.

알파 - 아미노산의 변형

총 23 알파 - 아미노산을 알려져 있습니다. 그들은 목록으로 표시하고 있습니다 : 글리신, 발린, 알라닌, 이소 로이신, 로이신, 글루타민산, 아스파라긴산 오르니 틴, 트레오닌, 세린, 라이신, 시스틴, 시스테인, 페닐알라닌, 메티오닌, 티로신, 프롤린, 트립토판, 히드 록시 프롤린, 아르기닌, 히스티딘, 아스파라긴 및 글루타민. 이들은 인체에 의해 합성 할 수 있는지 여부에 따라, 이들 아미노산은 필수 및 비 필수로 분할된다.

필수 및 비 필수 아미노산의 개념

필수는 음식과 함께 제공되어야하는 동안 교환 할 수있는 인간의 몸은 합성 할 수있다. 그들없이 합성을 완료 할 수 없기 때문에 따라서 모두 필수 및 비 필수 아미노산은 단백질의 합성에 중요하다. 하나의 아미노산이 없으면, 다른 사람들이 존재하는 경우에도, 셀이 그 기능을 수행하는 데 필요한 단백질을 구성하는 것은 불가능합니다.

생합성 단계 중 어느 하나의 오류 - 의한 전자 밀도의 위반 자간 상호 작용에 원하는 구조를 만족시킬 수 없기 때문에 상기 단백질은, 적합하지 않다. 인간 (및 기타 생물) 때문에 섭취하는 것이 중요 단백질 식품, 필수 아미노산이 포함되어 있습니다. 다이어트에 그들의 부재는 단백질 대사 장애의 번호로 연결됩니다.

펩티드 결합의 형성 방법

유일한 단백질 단량체는 알파 - 아미노산이다. 이들은 폴리 펩타이드 체인 서서히 접속되어, 구조가 미리 저장되어 유전자의 부호 (박테리아 생합성 확인 또는 RNA) DNA. 이 경우에, 단백질 - 아미노산 잔기의 엄격한 순서. 이 체인은 특정 구조 내에 정렬되어, 미리 프로그램 된 세포 기능 동작한다.

단백질 생합성 시퀀스 - 무대

단백질의 형성 과정은 스테이지들의 체인으로 구성 복제 부위 DNA (또는 RNA) RNA 유형 정보의 합성 세포핵, 리보솜과 전사 RNA 공급되는 아미노산 잔기의 점진적인 첨부 화합물의 세포질에 그것을 출력한다. 단백질 단량체 인 물질은 수산기의 효소 적 절단 반응과 수소 양성자에 참여하고 확장 polipetidnoy 체인을 결합한다.

셀룰러 소포체 이미 얻어진 폴리 펩타이드 쇄는, 소정의 일부 구조로 정렬하고 필요시 탄수화물 또는 지질 잔기를 첨가한다. 이 과정은 그가 목적지까지 셀의 전송 시스템으로 전송 된 후 단백질의 "성숙"라고합니다.

단백질 합성 기능

단백질의 단량체는 자신의 차 구조를 구축하는 데 필요한 아미노산입니다. , 2 차, 3 차 및 4의 구조 자체가 이미 형성되어 있지만, 때로는 효소 및 다른 물질에의 참여를 필요로한다. 이 단백질이 그 기능을 수행하는 것이 필수적입니다하지만 그러나, 그들은 더 이상 주요 없습니다.

단백질 단량체 탄수화물 부착 점, 금속 또는 비타민을 가질 수있다 아미노산. 교육 차 또는 4 차 구조는 가능한 삽입 그룹의 위치에 대한 더 많은 장소를 찾을 수 있습니다. 이것은 셀에 또는 면역 글로불린, 세포막 또는 세포 기관, 근육 단백질의 구성 성분 중, 효소, 수용체, 수송 물질의 역할을하는 단백질의 유도체를 허용한다.

단백질은 아미노산으로부터 형성되고, 삶의 유일한 기준이다. 그리고 오늘은 생명 단지 아미노산의 출현 이후에 발생한 것으로 생각하고 인해 중합된다. 결국, 단백질의 분자간 상호 작용이 지능을 포함한 삶의 시작이다. 에너지를 포함하는 모든 기타 생화학 적 과정이, 상기 단백질의 합성의 실현에 필요한, 삶의 결과로서, 상기 연속.