생화학 효소. 구조, 특성 및 기능

모든 살아있는 유기체의 세포는 화학 반응의 수백만 이루어집니다. 그들 각각은 중요하다, 그래서 높은 수준에서 생물학적 과정의 속도를 유지하는 것이 중요하다. 거의 모든 반응의 효소에 의해 촉매된다. 효소는 무엇입니까? 새장에서의 역할은 무엇인가?

효소. 정의

용어 "효소"는 라틴어 fermentum에서 파생 - 누룩. 또한 효소 도중 그리스에서 효소를 호출 할 수 있습니다 - "도약과 범위에."

효소 - 생물학적 활성 물질, 그래서 셀에서 발생하는 모든 반응은, 그들없이 할 수 없습니다. 이들 화합물은 촉매로 작용한다. 따라서, 임의의 효소는 두 가지 특성을 갖는다 :

1) 효소의 생화학 반응을 촉진하지만,이 소모되지 않는다.

2) 평형 상수의 값은 변경할 수 있지만,이 값의 달성을 촉진하지 않는다.

효소는 수천에서 생화학 반응의 속도를, 어떤 경우에는, 만 번. 이러한 효소 시스템의 부재하에 전체 세포 내 프로세스가 거의 멈춘 세포 자체가 죽는 것을 의미한다. 따라서, 활성 성분으로 효소의 역할이 높다.

다양한 효소가 세포의 대사를 조절하는 다양 화하는 것이 가능하게한다. 효소의 일부 다양한 수업을 듣고 반응의 캐스케이드합니다. 생물 촉매는 분자의 특정 형태를 통해 높은 선택성을 가지고있다. T.에가. 대부분의 경우 효소는 자연 단백질, 그들은 차 또는 4 차 구조에 있습니다. 그 이유는 다시 분자의 특이성이다.

세포에서 효소의 기능

효소의 주요 업무 - 가속 상응하는 반응. 상관 캐스케이드 공정, 과산화수소 및 종료 당분의 분해 때문에, 생체 촉매의 존재를 필요로한다.

효소의 적절한 동작은 특정 기판에 높은 특이성을 달성했다. 이 촉매는 특정 반응과 더 이상, 심지어 매우 유사을 가속화 할 수 있다는 것을 의미한다. 효소의 특이성의 정도에 의해, 그룹을 다음과 같은 :

하나의 단일 반응에 의해 촉매 할 때 1) 절대 특이성 효소. 예를 들어, 콜라게나 제는 콜라겐 및 말타 절단 말토오스 소화.

2) 상대적 특이성 효소. 이것은 예를 들어, 가수 분해에 대한 반응의 특정 클래스를 촉진 할 수 있습니다 물질을 포함하고 있습니다.

생 촉매의 작품은 기판에 활성 사이트의 연결을 시작합니다. 동시에 잠금 및 키 유사한 보완적인 상호 작용에 대해 이야기. 기판과 완전한 일치가 가능한 반응을 촉진 할 수있다 활성 중심을 형성이이 말한다.

다음 단계는 반응 과정에있다. 효소 복합체의 작용에 의하여 그 속도가 증가한다. 결국, 우리는 반응 생성물과 관련된 효소를 얻을.

최종 단계 - 활성 부위가 다시 한 번 다른 작업에 대한 무료가되는 후 효소에서 반응 생성물을 제거합니다.

도식적으로, 각 단계에서 효소의 활동은 다음과 같이 쓸 수있다 :

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP - 효소 및 P - - 제품 기판이고 E - S는> S + P.

효소의 분류

인체에서는 효소의 큰 숫자를 찾을 수 있습니다. 그 기능과 업무에 대한 모든 지식을 체계화하고, 그 결과 쉽게 특정 촉매 결정할 수있는 공통의 분류가 있었다. 여기에 여섯 기본 효소의 종류뿐만 아니라 하위 그룹의 몇 가지 예입니다.

1. 산화 환원 효소.

이 클래스의 효소는 산화 환원 반응을 촉매. 총 17 하위 그룹을 회복했다. 산화 환원 효소는 일반적으로 비 - 단백질 부를 구비 비타민 또는 헴이다.

산화 환원 효소 중에는 종종 다음과 같은 하위 그룹을 발견 :

A) 탈수소 효소. 생화학 - 탈수소 효소는 수소 원자를 절단 및 다른 기판에 전사된다. 이 하위 그룹은 호흡, 광합성 반응에서 가장 일반적입니다. 탈수소의 일부로 조효소 NAD / NADH 또는 flavoproteins FAD / FMN 형태 반드시 존재한다. 종종 금속 이온이있다. 로서는 tsitohromreduktazy 같은 효소, 피루 베이트 데 하이드로게나 제, 이소 시트 레이트 데 하이드로게나 제, 및 또한 많은 간 효소 (젖산 탈수소 효소, 글루타메이트 데 하이드로게나 제 등. D.)를 포함한다.

b) 옥시. 효소 수는 반응 생성물을 물 또는 과산화수소 일 수있다 수소와 산소의 첨가 (H ₂ 0, H ₂ 0 _{2) 촉매.} 효소의 예는 티로시나제를 시토크롬 산화 효소.

c) 퍼 옥시 다제 및 카탈라제 - 물과 산소로 분해 H ₂ O _2를 촉매하는 효소.

g) 시게나. 이 생체 촉매는 기판에 산소 첨부 파일을 가속화 할 수 있습니다. Dofamingidroksilaza - 효소의 예제 중 하나.

2. 트랜스퍼.

이 그룹의 목표 효소는받는 사람에게 기증자 물질의 물질에서 라디칼의 전송이다.

a) 메틸화 된. DNA의 메틸화 된 -의 과정을 제어하는 핵심 효소 DNA 복제를. 메틸화 뉴클레오티드는 핵산 작품의 조절에 중요한 역할을한다.

b) 아실 트랜스퍼 라제. 이 하위 그룹의 효소는 다른 아실 그룹에 한 분자에서 수송된다. 예제 acyltransferases : 레시틴 - 콜레스테롤 아실 트랜스퍼 라제 (콜레스테롤 지방산과 관능기를 운반) lizofosfatidilholinatsiltransferaza (아실 그룹 리소로 전송된다).

C) aminotransferases - 아미노산의 전환에 관여하는 효소. 아미노기를 전송하여 피루브산 및 글루타메이트에서 알라닌의 합성을 촉매하는 효소, 알라닌 아미노 트랜스퍼 라 아제의 예로.

g) 포스. 효소는 포스페이트 그룹이 서브 그룹의 첨가를 촉매. 또 다른 이름 포스 포 키나제는, 더 일반적이다. 예로는 (주로 글루코오스) 육탄 당 포스페이트 잔기에 부착 헥소 아스파라긴산 등의 효소 등과 아스파르트 산을 각각.

3. 가수 분해 효소 - 분자에 결합의 절단을 촉매하는 효소의 종류, 물을 첨가 하였다. 이 그룹에 속한 물질 - 주요 소화 효소.

a) 에스 테라 제 - 에스테르 결합을 분해. 예 - 지방을 분해 리파제.

b) 글리코시다 아제. 이러한 일련의 생화학 효소 중합체 (올리고당 및 다당류)의 글리코 시드 결합의 파괴에있다. 예 : 아밀라아제, 슈 크라 제, 말타아제.

c) 펩티다아제 - 아미노산하는 단백질의 분해를 촉매하는 효소. 이러한 karboiksipeptidaza 펩신, 트립신, 키모 트립신과 같은 펩 관련 효소.

g)를 Amidases - 쪼개짐 아미드 결합. 예 .. 아르 기나 제, 우레아제, 글 루타 미나 제 등의 효소 아미 다 아제 많은에서 발견된다 오르니 틴주기.

4. 리아제 - 가수 분해 효소와 유사한 기능 효소 그러나 물을 섭취하지 분자의 결합이 절단된다. 이 클래스의 효소는 항상 비타민 B1 및 B6의 형태, 예를 들면, 비 - 단백질 부분의 일부를 갖는다.

A) 탈 카르복시. 이 효소는 C-C 결합에 작용한다. 예로는 글루타민산 탈 탄산 효소 또는 피루 베이트 디카 르 복실 라제이다.

b) 타제 및 탈수 - C-O 결합의 절단을 촉매하는 효소.

다) 아미 딘 - 리아제 - C-N 결합을 파괴. 예 : argininsuktsinatliaza.

g) R-O 리아제. 효소는 일반적으로 기재 재료 인산기를 절단한다. 예 : 아데 닐 레이트 사이 클라.

그 구조에 기초하여 효소의 생화학

각 효소의 능력은 개인 자신 만의 고유 구조에 의해 결정된다. 상관 효소 - 주로 단백질이고, 그 구조 및 절곡의 정도의 기능을 결정하는 중요한 역할을한다.

각 생체 촉매 차례로 여러 별개의 기능 영역으로 분할되고, 활성 중심의 존재를 특징으로한다 :

1) 촉매 센터 -있는 효소 부착 기판에 대한 단백질의 특별한 영역. 단백질 분자 촉매 중심의 형태에 따라, 기판뿐만 아니라, 자물쇠와 열쇠에 대응한다 다양한 형태를 취할 수있다. 효소 단백질 급 또는 4 차 상태 인 이유는 이러한 복잡한 구조를 설명한다.

2) 흡착 센터 -는 "소유자"역할을한다. 여기서, 모든 통신의 제 효소 분자와 기판 사이의 분자 일어난다. 그러나, 흡착 중심 미약을 형성하고, 연결 따라서 촉매 반응이 단계에서 가역적이다.

3) 알로 스테 릭 중심은 활성 중심에 위치하며, 효소의 전체 표면에 걸쳐 수있다. 그들의 기능 - 효소의 조절. 규제 분자 억제제 및 활성제 분자를 통해 이루어집니다.

효소 분자에 결합하는 단백질 활성은 그 작동을 가속. 억제제는 반대로, 촉매 활성을 억제하고,이 두 가지 방식으로 발생할 수있다 : 두 분자는 효소 (경쟁적 억제)의 활성 중심의 입체 성 중심 영역에 결합되거나 단백질 (경쟁적 억제)의 다른 영역에 부착된다. 경쟁 억제는 더 효과적인 것으로 간주됩니다. 따라서 기판의 폐쇄 공간 후 효소에 결합하고,이 프로세스는 억제제 분자의 실질적으로 완전한 일치하는 경우에만 가능하며 활성 중심을 형성한다.

효소는 종종 다른 유기 및 무기물과 같은 아미노산으로 구성하지 않지만. 따라서, 절연 아포 효소 - 단백질 부분 보효소 - 유기 잔기 및 보조 인자 - 무기 부품. 코엔자임은 ulgevodami, 지방, 핵산, 비타민 표현 될 수있다. 차례로, 공동 요인은 - 수시로 지원하는 금속 이온이다. 효소 활성은 그 구조에 의해 결정된다 : 추가의 물질은 촉매 특성을 변화 조성물에 포함. 효소의 각종 - 이들 인자는 복합체를 형성하는 모든 조합의 결과이다.

효소의 작업 규정

생물학적 활성 물질이 항상 몸에 필요가 없기 때문에 효소. 효소의 생화학은 과도한 촉매의 해 살아있는 세포의 경우 수 있다는 것이다. 몸이 어떻게 든 자신의 작업을 조절하는 데 필요한 효소에 해로운 영향을 방지하기 위해.

T.에. 효소는 자연 단백질, 그들은 쉽게 높은 온도에서 파괴된다. 변성 과정은 가역적이지만, 상당히 물질에 영향을 미칠 수 있습니다.

pH는 또한 조절에 중요한 역할을한다. 최대 효소 활성은 일반적으로 중성 pH (7,0-7,2)에서 관찰된다. 판매용 산성 조건 하에서 만 또는 알칼리 작동 효소를 갖는다. 따라서, 셀룰러 리소좀에서 낮은 pH, 가수 분해 효소의 최대 활성을 유지 하였다. 환경이 중성에 가까운 세포질과의 접촉 사고의 경우, 자신의 활동이 감소합니다. "samopoedaniya"에서 이러한 보호는 가수 분해 효소의 기능을 기반으로합니다.

이 효소의 구성에서 보조 효소와 보조 인자의 중요성에 대해 언급 할 가치가있다. 비타민이나 금속 이온의 존재는 크게 몇 가지 특정 효소의 기능에 영향을 미친다.

효소의 명명법

신체의 모든 효소는 자신의 클래스 중 하나에 속하는,뿐만 아니라 그들과 반응하여 기판에있어서 불린다. 때로는 체계적인 명명법은 하나가 아닌 제목에 기판의 두 가지를 사용했다.

일부 효소의 이름의 예 :

1. 간 효소 : 젖산 degidrogen 아자 글루타민산 아자 - degidrogen.
2. 전체 체계적인 효소의 이름 : 젖산 + NAD 아자 -oksidoredukt.

명칭의 규칙을 준수하지 않는 보존 및 관용명. 트립신, 키모 트립신, 펩신 : 예를 들면 소화 효소이다.

효소의 합성 방법

효소의 기능에도 유전자 레벨에서 결정된다. . 단백질, 그 합성은 전사 및 번역의 과정과 정확히 동일합니다 - 분자는 전반적으로하기 때문에.

다음과 같이 합성 효소가 발생한다. 초기 DNA가 mRNA를 형성하는 소망의 효소에 대한 정보를 읽는다. 메신저 RNA가 효소의 일부인 모든 아미노산을 암호화한다. 반응 생성물이 충분히 유전자 전사 정지 촉매 경우 효소의 조절은 또한 DNA 수준에서 발생할 수 있으며, 제품에 필요하다면 반대로, 상기 전사 과정을 활성화시킨다.

방송 - mRNA를가 세포질, 다음 단계에 출시되자. 리보솜에서 소포체는 펩티드 결합에 의해 연결된 아미노산 이루어지는 주쇄를 합성. 그러나, 기본 구조의 단백질 분자는 아직 효소 기능을 수행 할 수 없다.

효소 활성은 단백질 구조에 의존한다. 동일 EPS 단백질하여 제 보조하고 차 구조를 형성하는 왜곡 발생한다. 어떤 효소의 합성 단계에서 중지하지만, 촉매 활성을 향상시키기 위해 종종 필요하고 첨부 팩터 조효소이다.

당류, 핵산, 지방과 비타민 : 소포체의 특정 영역에서 유기 효소의 구성 요소가 부착되어 있습니다. 일부 효소는 조효소의 존재없이 작동하지 않을 수 있습니다.

공동 인자는 형성에 중요한 역할을 담당 단백질의 사차 구조를. 일부 효소가 작동하는 경우에만 단백질 도메인 조직 사용할 수 있습니다. 그러므로 여러 구체 단백질 사이의 연결 링크는 금속 이온 인 그들의 존재 사차 구조에 매우 중요하다.

효소의 여러 형태

이 같은 반응을 촉진하지만, 어떤면에서 서로 다른 여러 가지 효소의 존재 하에서 필요할 때 상황이있다. 예를 들어, 효소는 20도에서 작동 할 수 있지만, 0도, 그는 그 기능을 수행 할 수 없습니다. 이러한 상황, 낮은 온도에서 생체에 무엇을 할까?

이 문제는 쉽게 같은 여러 반응을 촉매하는 효소의 존재에 의해 해결하지만, 다른 작업 조건에있다. 효소의 다양한 형태의 두 가지 유형이 있습니다 :

1. 동위 효소. 단백질은 상이한 유전자에 의해 암호화되고, 이들은 다른 아미노산으로 구성하지만, 동일한 반응을 촉매한다.
2. 사실 여러 형태. 이러한 단백질은 동일한 유전자로부터 전사되지만 리보솜 변형 펩티드에서 발생된다. 출력에서 동일한 효소의 여러 가지 형태를 만들었다.

결과적으로, 제 1 타입의 다수의 형태는, 유전자 수준에서 형성 될 때 초 - 번역 후상의.

효소를 의미

의학에서 효소의 사용은 물질이 바로 수량에 이미있는 부분으로, 신약의 문제에 온다. 과학자들은 아직 몸에 효소 누락의 합성을 자극하는 방법을 발견하지 않은,하지만 지금은 널리 단점 기간 동안 만들 수 있습니다 약물을 배포됩니다.

셀 내의 각종 효소 생명 유지에 관련된 다수의 반응을 촉진한다. 효소 및 엑소 뉴 클레아 제 :이 대표 중 하나는 뉴 클레아에게 그룹을 enizmov 있습니다. 그들의 작품은 핵산 셀의 산, 손상된 DNA 및 RNA의 제거의 일정한 수준을 유지하는 것입니다.

혈액 응고 현상에 대해 잊지 마세요. 보호하는 효과적인 수단으로, 처리는 효소들에 의해 제어된다. 그 중 최고는 활성 섬유소로 비활성 단백질 피브리노겐 변환 트롬빈이다. 그 스레드함으로써 과도한 혈액 손실을 방지, 혈관 손상 사이트를 폐색 네트워크의 종류를 생성합니다.

효소는 많은 유제품의 와인 양조, 생산에 사용된다. 포도당 효모에서 알코올을 사용할 수 있습니다 위해, 그러나,이 과정의 성공적인 발생과 것은 그만큼의 압축을 풉니 다.

흥미로운 사실은에 대해 당신이 알고하지 않았다

- 5000 다 1,000,000 - 신체의 효소의 모든 거대한 질량을 가지고있다. 이 분자 단백질의 존재 때문이다. 비교를 위해, 포도당 분자의 중량 - 180 있음과 이산화탄소 - 총 44 있음.

- 현재까지, 다양한 생물의 세포에서 발견되는 2000 명 이상의 효소를 열었습니다. 그러나, 이러한 물질의 대부분은 아직 완전히 이해되지 않습니다.

- 효소 활성을 효과적으로 세정 분말을 얻기 위해 사용된다. 여기에서, 효소는 체내에서와 동일한 역할을 수행 : 그들은 유기물을 분해하고,이 속성은 전투 명소에 도움이됩니다. 그렇지 않으면 변성 과정에 갈 수있다, 50도 이상의 높은 온도에서 이러한 세제를 사용하는 것이 좋습니다.

- 통계에 따르면, 사람들의 20 %는 전 세계적으로 효소의 부족으로 고통.

- 오랫동안 알려진 효소의 속성에 대한,하지만 1897 년, 사람들은하지 효모 것을 깨달았다, 그들의 세포 추출물은 알코올에 설탕의 발효에 사용할 수 있습니다.