단백질은 무엇입니까? 단순 및 복합 단백질의 예로

단백질은, 그것은 잘 알려진 문구 Fridriha Engelsa 기억에 충분 얼마나 중요한지 이해하기 ". 생명 - 단백질 몸의 존재 방식을" 사실, 핵산뿐만 아니라 이러한 물질의 세계에서,이 문제를 생활의 모든 증상을 유발한다. 본 논문에서는, 우리는 수행하는 기능을 무엇을 공부뿐만 아니라 다른 종의 구조적 특징을 정의,이 단백질로 구성되어 무엇을 찾을 수 있습니다.

펩타이드 - 고도로 조직 된 고분자

실제로, 정량적으로 기타 유기 물질 위에 우위뿐만 아니라 다른 기능 작동 가장 많은 식물과 동물의 단백질과 같은 살아있는 세포이다. 그들은 등등 운동, 보호, 알람 기능 등 매우 중요한 세포 과정의 다양한에 참여하고 있습니다. 예를 들어, 동물과 인간 펩티드의 근육 조직에서 건조 물질의 85 중량 %까지를 포함하고, 뼈와 진피 - 15-50%에서.

모든 세포 및 조직 단백질로 구성되는 아미노산 (20 종). 살아있는 유기체에서 이들의 수는 항상 스무 종과 같다. 펩타이드 단량체의 각종 조합은 자연에서 다양한 단백질을 형성한다. 그것은 2 × ¹⁸ 가능한 종의 천문학적 인 수를 추정된다. 고분자 - 고분자 생물 고분자라는 생화학 폴리펩티드합니다.

아미노산 - 단백질 단량체

이들 화학 물질의 전체 20 종류의 단백질과 구조 단위는 일반 식 -R-NH ₂ COOH있다. 그들은 모두 기본 및 산성 특성을 행사할 수있는 양쪽 성 유기 물질이다. 단순 단백질뿐만 아니라, 복잡한, 이른바 포함 필수 아미노산뿐만 아니라. 그러나 그러한 발린, 라이신 등의 필수 단량체는, 메티오닌은 특정에서 찾을 수 있습니다 belkov.Takie의 종류 등의 고급 언급 단백질.

따라서,뿐만 아니라 어떻게 아미노산의 여러 계정에 폴리머의 특성은 단백질뿐만 아니라 단량체의 종류는 고분자에 펩타이드 결합에 의해 결합됩니다. 이러한 아스파라긴 같은 불필요한 아미노산을 추가하는 것이 글루탐산, 시스테인은 독립적으로 인간이나 동물의 세포에서 합성 될 수있다. 필수 단량체는 박테리아, 진균 및 식물에서 생산 된 단백질이다. 그들은 단지 음식 종속 영양 생물로 왔습니다.

생산 된 폴리 펩타이드로

공지 된 바와 같이, 20 개 개의 아미노산은 단백질 분자의 종류의 복수로 연결될 수있다. 어떻게 서로 단량체의 결합은 무엇입니까? 이는 인접한 아미노산의 카르복실기 및 아민 기는 인터랙트 누워 것으로 보인다. A는 펩티드 결합을 이른바, 물 분자는 중축 합 반응의 부산물로 할당된다. 생성 된 단백질 분자의 아미노산 잔기와 펩티드 결합 반복 구성된다. 따라서 그들은 또한 폴리 펩타이드라고합니다.

종종, 단백질은 단지 하나 그러나 몇 가지 폴리펩티드 사슬을 포함하고 아미노산 잔기의 수천으로 구성 될 수 있습니다. 또한, 간단한 단백질이 가능한 proteid 그들의 공간적 구성을 복잡하게한다. 이뿐만 아니라 차뿐만 아니라, 이차, 삼차, 심지어 사차 구조를 만듭니다. 우리가 더 자세히이 과정을 살펴 보자. 단백질을 구성하는 것에 대한 질문을 탐험을 계속 구성이 고분자를 가지고 무엇을 찾을 수 있습니다. 우리는 폴리펩티드 사슬은 공유 화학 결합의 복수를 포함하는 것을 발견 하였다. 그것은이 구조가 기본이라고합니다.

그것은 중요한 역할을 아미노산의 양적, 질적 구성,뿐만 아니라 연결의 순서를한다. 이차 구조는 나선의 순간에 일어난다. 그것은 많은 신흥 수소 결합을 안정화시킨다.

단백질 조직의 높은 수준의

차 구조는 볼의 형태로 나선형 포장의 결과 - 구체는 예컨대, 근육 단백질 미오글로빈 패브릭은 단지 이러한 공간 구조를 갖는다. 새로운 수소 결합 및 이황화 결합 (시스테인 잔기는 여러 단백질 분자를 포함하는 경우)에 의해 형성된 것처럼 지원된다. 급 양식 -이 소수성 상호 작용 또는 정전 등의 새로운 형태에 의해 단일 구조로 여러 구체 단백질 결합의 결과이다. 펩티드 4 급 구조와 함께 비 단백질 부분을 포함한다. 이들은 마그네슘 이온, 철, 구리 또는 오르토 포스페이트 잔기 또는 핵산, 및 지질 일 수있다.

단백질 생합성 특징

우리는 이전에 단백질로 구성되어 무엇을 발견했다. 그것은 아미노산 서열 내장되어 있습니다. 폴리펩티드 사슬로 그들의 조립체 리보솜에서 일어난다 - 비 - 막 소기관, 식물과 동물 세포. 분자의 생합성에 관여하는 정보 전달 RNA도 있습니다. 제 단백질 어셈블리 및 제 2 이송 각종 아미노산에 대한 템플릿이다. 셀룰러 생합성 과정에서 딜레마, 즉 단백질의 뉴클레오티드 또는 아미노산이 구성되어 있는가? 대답은 간단 - 아미노산 - 단순 및 복합 모두의 폴리펩티드 양쪽 성 유기 화합물로 구성된다. 에서는 세포주기 단백질 합성이 특히 활성 일어난다 때, 그 활동 기간이있다. 이것은 무대 J1과 J2의 계면 소위. 이 때, 셀 적극적으로 성장하고 단백질 건축 자재를 많이 필요로한다. 더욱이, 그러나, 채널에서의 유기물을 다량 필요 각각 분열 끝 형태 개의 딸 세포의 결과로 부드러운 소포체 지질 및 탄수화물 활성 합성이며, 입상 EPM 단백질의 생합성을 발생한다.

단백질의 기능

단백질을 구성하는 것을 알고, 그것은 종의 거대한 다양성, 이러한 물질에 내재 된 고유 한 속성으로 설명 될 수있다. 미토콘드리아, 엽록체 등, 리소좀, 골지체 복잡하고 : 단백질은 모든 세포 소기관의 세포막의 일부로서, 새장 그러한 구성과 같은 다양한 기능을 수행한다. gamoglobuliny 또는 항체와 같은 펩티드 - 보호 기능을 수행하는 단순 단백질의 예이다. 즉, 세포 면역에 -이 이러한 물질의 작용의 결과이다. 복합 단백질 - 키홀 헤모글로빈은 함께, 즉 동물 수송 기능을 수행하는 혈액의 산소를 운반한다. 세포막을 구성하는 단백질을 신호, 셀 정보는 그녀의 세포질에서 얻으려고 노력, 물질에 제공합니다. 알부민 펩타이드는 응고 능력을 위해, 예를 들어 혈액의 기본 매개 변수에 대한 책임이 있습니다. 단백질 알부민 재고 새장에 달걀, 영양소의 주요 소스.

단백질 - 세포 골격의 기초

펩티드의 중요한 기능 중 하나 - 지원. 모양과 살아있는 세포의 볼륨을 유지하는 것이 매우 중요합니다. 소위 구조 submembrane - 미세 소관과 미사는 셀의 내부 골격을 형성하는 고리. 그 조성물에 포함되는 단백질은, 예를 들면, 튜 불린 쉽게 압축 및 신장 될 수있다. 이것은 기계적인 변형의 모양을 유지하기 위해 세포를하는 데 도움이됩니다.

식물 세포에서 단백질을 함께 hyaloplasm지지 기능은 스트랜드 세포질 작동 - plasmodesmata를한다. 칸막이 벽의 구멍을 통과 이들은 식물 조직 형성 세포 기반 구조의 수 사이의 관계를 일으킨다.

효소 - 단백질 자연의 물질을

단백질의 가장 중요한 특성 중 하나 - 화학 반응의 속도에 미치는 영향. 언 와인딩 공정 고분자를 차 또는 4 차 구조 - 기본 단백질은 부분적으로 변성 할 수 있습니다. 매우 동일한 폴리펩티드 사슬이 파괴되지 않습니다. 부분 변성 신호 모두의 기초 단백질의 촉매 기능. 후자의 특성은 세포의 핵 및 세포질 생화학 반응의 속도에 영향을 미치는 효소의 능력이다. 반대로, 화학 공정의 속도를 감소 펩티드하지 효소 억제제라는. 예를 들어, 간단한 단백질 카탈라제는 유해 물질의 과산화 수소의 분리를 촉진하는 효소이다. 그것은 많은 화학 반응의 최종 제품으로 생산된다. 카탈라아제는 중성 물질, 물과 산소의 처리를 가속화합니다.

단백질의 성질

펩티드는 여러 가지 방법으로 분류된다. 예를 들어, 물에 대한 친수성 및 소수성으로 나눌 수있다. 온도는 다르게 단백질 분자의 구조 및 특성에 영향을 미친다. 예를 들어, 케라틴 단백질 - 모발 및 손발톱의 성분이 모두 낮고 높은 온도를 견딜 수있는, 즉 thermolabile이다. 그러나 80-100 ℃로 가열하여 이미 언급 단백질 알부민은 완전히 파괴된다. 이것은 아미노산 잔기의 기본 구조들로 분할되는 것을 의미한다. 이 과정은 파괴라고합니다. 무엇이든 조건, 우리는 단백질 반환의 기본 형태로 할 수 없습니다 생성하지 않았다. 근육 섬유에 존재하는 액틴과 milozin - 모터 단백질. 이들의 대체 수축과 이완은 근육의 작업의 기초이다.